BioFine

Поскольку практически все реакции в клетке катализируются ферментами, регуляция метаболизма сводится к регуляции интенсивности ферментативных реакций. Скорость последних может регулироваться двумя основными способами: путем изменения количества ферментов и/или изменения их активности, т. с. степени испольвания их каталитического потенциала.

Регуляция активности ферментов

Рис. 28. Регуляторные воздействия на уровень клеточных метаболитов (продуктов)

Факторы, регулирующие активность ферментов, разнообразны по своей природе (рис. 28). Физические факторы (температура, давление, свет, магнитное поле, электрические импульсы оказывают менее специфическое действие, чем химические. В свою очередь действие последних также может быть разделено на несколько типов. Одни химические вещества связываются с активным центром фермента, например субстраты, кофакторы, конкурентные ингибиторы, что приводит к изменению ферментативной активности. Другие вещества взаимодействуют со специальными участками на поверхности молекулы определенного типа фермента, не имеющими непосредственного отношения к центрам каталитической активности, но тем не менее приводящими к ее изменению.

Наконец, активность некоторых ферментов регулируется путем химической модификации их молекулы, в основе которой лежит ковалентное обратимое связывание с ферментом определенной группировки, что приводит к изменению его активности. У прокариот известны две ферментные системы, активность которых регулируется таким путем. Глутаминсинтетаза E. coli, катализирующая синтез глутамина, существует в двух формах, различающихся присутствием в одной из них остатка адениловой кислоты. Присоединение его с помощью ковалентной связи, катализируемое соответствующим модифицирующим ферментом, приводит к образованию менее активной аденилированной глутаминсинтетазы:

Удаление адениловой группы, ведущее к возникновению деаденилированной формы фермента, резко повышает его каталитическую активность. Аналогичный механизм регулирования активности фермента путем присоединения и удаления остатка уксусной кислоты (ацетилирование — деацетилирование) обнаружен для цитратлиазы у фотосинтезирующей бактерии Rhodopseudomonas gelatinosa. В этом случае активна ацетилированная форма фермента.

Наиболее быстрым, точным и тонким механизмом регуляции активности ферментов является регуляция, которой подвергается определенный тип ферментов, получивших название аллостерических21. Эти ферменты, как правило, занимают ключевые позиции в обмене веществ, располагаясь в "стратегических" пунктах клеточного метаболизма — начале метаболических путей или местах разветвлений, где расходятся или сходятся несколько путей.

Рис. 29. Связывание субстрата с ферментом (А) и действие отрицательного (Б) и положительного (И) эффектора на каталитическую активность аллостерического фермента: 1 — каталитический центр; 2 — регуляторный центр (no Schlegel, 1972)

Аллостерические ферменты имеют каталитический и регуляторный (аллостерический) центры, пространственно разобщенные, но функционально тесно взаимосвязанные. Каталитическая активность фермента меняется в результате связывания с его регуляторным центром определенных метаболитов, называемых эффекторами. Кроме конечных продуктов данного пути, эффекторами могут быть субстраты ферментов, а также некоторые конечные продукты родственных метаболических путей. Если действие эффектора приводит к понижению каталитической активности фермента, такой эффектор называется отрицательным, или ингибитором. Положительным называют эффектор, действие которого повышает каталитическую активность фермента. Положительным эффектором, или активатором, чаще всего бывает субстрат данного фермента.

Также смотрите:

Методика учётов
Учёты ондатры могут быть сплошными или выборочными. Более точные данные получают при сплошных учётах на всех водоёмах охотничьего хозяйства или обследуемого участка. Выборочный учёт ондатры проводится путём закладки пробных площадок размером 100-200 га в таком количес ...

Модификационная изменчивость в теории эволюциию Дарвинизм
В 1859 году Чарльз Дарвин опубликовал свою работу на эволюционную тему под названием «Происхождение видов путём естественного отбора, или сохранение благоприятных рас в борьбе за жизнь». В ней Дарвин показал постепенное развитие организмов как результат естественного ...

ГТФ-связывающие белки образуют два основных семейства G-белков и низкомоекулярных ГТФ-связывающих белков
Все эти белки сильно связывают ГТФ и превращают его в ГДФ, при этом происходит переход белка из активированного в неактивное состояние. Свойства ГТФ-связывающих белков. Основной структурной особенностью ГТФ-связывающих белков является наличие домена связывания гуанино ...